在生物化學反應中，當?shù)孜锱c酶的活性位點形成互補結構時（如甲圖A所示），可催化底物發(fā)生變化．酶抑制劑是與酶結合并降低酶活性的分子，其中競爭性抑制劑與底物競爭酶的活性位點，從而降低酶對底物的催化效應；非競爭性抑制劑和酶活性位點以外的其他位點結合，能改變酶的構型，使酶不能與底物結合，從而使酶失去催化活性． 酶的抑制劑的作用機理如圖甲所示，圖乙表示在不同條件下底物濃度與反應速度的關系．

（1）酶能夠提高化學反應的速率是因為

它可以顯著降低（底物的）活化能

它可以顯著降低（底物的）活化能

．將細胞內(nèi)的酶徹底水解，可以得到

氨基酸或核糖核苷酸

氨基酸或核糖核苷酸

．
（2）由甲、乙兩圖可知，

酶的抑制制劑、底物的濃度

酶的抑制制劑、底物的濃度

都可以影響反應速率．
（3）乙圖是為探究不同種類抑制劑對相同酶促反應速率的影響曲線．其中曲線

a

a

表示對照組的實驗結果．請列舉三個實驗中的無關變量：

酶的種類、酶的含量、反應時間、反應溫度、反應pH

酶的種類、酶的含量、反應時間、反應溫度、反應pH

．
（4）與無機催化劑相比，酶的催化功能有三個特性，即

酶具有高效性、專一性、作用條件溫和

酶具有高效性、專一性、作用條件溫和

．
（5）乙圖中曲線

c

c

表示非競爭性抑制劑和酶結合后的反應速率變化曲線，這是由于這種抑制劑與酶結合后，

能改變酶的構型，使酶不能再與底物結合

能改變酶的構型，使酶不能再與底物結合

，所以增加底物濃度不能提高反應速度．